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酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，酵素梅总代理，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，顺德酵素梅，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上不催化热力学上允许的方向，而只催化其逆反应。酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。
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酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。1902年，维克多·亨得利提出了酶动力学的定量理论； 随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。 亨利大贡献在于其次提出酶催化反应由两步组成：首先，酵素梅哪里有，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物。
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