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酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。1902年，维克多·亨得利提出了酶动力学的定量理论； 随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。 亨利大贡献在于其次提出酶催化反应由两步组成：首先，酵素梅效果怎样，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，佛山酵素梅，并释放生成的产物。
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米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。催化常数（catalytic number）（Kcat）:也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
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